Secondary structure reshuffling modulates glycosyltransferase function at the membrane

Abstract : Secondary structure refolding is a key event in biology as it modulates the conformation of many proteins in the cell, generating functional or aberrant states. The crystal structures of mannosyltransferase PimA reveal an exceptional flexibility of the protein along the catalytic cycle, including β-strand-to-α-helix and α-helix-to-β-strand transitions. These structural changes modulate catalysis and are promoted by interactions of the protein with anionic phospholipids in the membrane.
Type de document :
Article dans une revue
Nature Chemical Biology, Nature Publishing Group, 2014, 11 (1), pp.16 - 18. 〈10.1038/nchembio.1694〉
Liste complète des métadonnées

Littérature citée [20 références]  Voir  Masquer  Télécharger

https://hal-pasteur.archives-ouvertes.fr/pasteur-01408804
Contributeur : Bénédicte Benedic <>
Soumis le : lundi 5 décembre 2016 - 14:05:11
Dernière modification le : samedi 4 août 2018 - 01:08:35
Document(s) archivé(s) le : lundi 20 mars 2017 - 23:28:36

Fichier

 Accès restreint
Fichier visible le : jamais

Connectez-vous pour demander l'accès au fichier

Identifiants

Collections

Citation

David Giganti, David Albesa-Jové, Saioa Urresti, Ane Rodrigo-Unzueta, Mariano A Martínez, et al.. Secondary structure reshuffling modulates glycosyltransferase function at the membrane. Nature Chemical Biology, Nature Publishing Group, 2014, 11 (1), pp.16 - 18. 〈10.1038/nchembio.1694〉. 〈pasteur-01408804〉

Partager

Métriques

Consultations de la notice

45